Строение и функции белков в живых организмах. Денатурация белка

Структуры молекул белков

Белки — это органические вещества, состоящие из аминокислот. В состав белков входит в подавляющих случаях всего 20 аминокислот. Но поскольку белки — это высокомолекулярные соединения, то количество аминокислот в одном белке может быть огромным. Из-за разного количества аминокислот в белке и их различных комбинаций существует огромное множество различных белков.

Формулу аминокислоты можно записать так: NH₂–CHR–COOH. Здесь R — это радикал, которым аминокислоты отличаются между собой. NH₂- называется аминогруппой, а COOH- называется карбоксильной группой. Например, формула аминокислоты глицин такая: NH₂–CH₂–COOH. В ней радикалом выступает всего лишь атом водорода. У аминокислоты аланин радикалом является группа CH₃-. Формулу аланина можно записать так: NH₂–CH(CH₃)–COOH. Многие аминокислоты имеют более сложный радикал.

В белке аминокислоты соединяются между собой пептидной связью. При этом взаимодействуют между собой аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой. Можно сказать, от первой отщепляется водород, а от второй группа -OH. Из этих атомов образуется молекула воды. А сама пептидная связь представляет собой связь между атом углерода одной аминокислоты и атомом азота другой (-CO-NH-). При этом углерод связан двойной связью с кислородом и одинарной с другим углеродом. Азот связан с водородом и другим углеродом.

Последовательность аминокислот в белке определяется ДНК. Разные гены отличают за синтез разных белков. После считывания генетического кода происходит синтез белков на рибосомах из аминокислот.

Последовательность аминокислот в белке называется его первичной структурой.

Затем под действием водородных связей формируется вторичная структура белка, обычно представляющая собой спираль.

Далее белок приобретает свою третичную структуру. Он сворачивается в пространстве определенным характерным для него образом. Это сворачивание происходит за счет образования в молекуле белка между его различными частями ковалентных, ионных или водородных связей. Также для образования третичной структуры важную роль играют гидрофобные взаимодействия. При этом неполярные части молекулы (гидрофобные) оказываются как бы внутри нее, а полярные (гидрофильные) — снаружи.

Некоторые молекулы белков образуют комплексы. Таким образом возникает четвертичная структура белка. Она стабилизируется за счет все тех же ковалентных, ионных и водородных связей. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин.

Функции белков в организме

Белки в живых организмах выполняют множество важных функций. Поэтому в организмах существует множество различных белков.

Ферментативная функция белков заключается в том, что они служат катализаторами различных химических реакций, протекающих в организме. Ферментативную функцию по-другому называют каталитической. При катализе происходит ускорение химических реакций, причем это ускорение может быть даже в миллионы раз.

Белков-ферментов тысячи, каждый из них обслуживает свою химическую реакции или группу схожих реакций. По типу обслуживаемых реакций ферменты делят на классы. Например, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, гидролазы обеспечивают гидролиз химических связей и т. д. Реакцию катализирует не вся молекула фермента, а только ее так называемый активный центр. Он включает часть молекулы, которая связывает субстрат (молекулу, которая подвергается превращению), и несколько аминокислот (часто не вместе расположенных), которые обеспечивают саму реакцию.

Белки выполняют структурную функцию. Они входят в состав клеточных мембран и органоидов, межклеточного вещества (белки коллаген и эластин), волос, ногтей и т. п. (кератин).

Двигательная функция белков заключается в сокращении мышц (актин и миозин), обеспечении движения клеток, их ресничек и жгутиков.

Существуют белки, которые обеспечивают перенос различных веществ как внутри клетки, так и по всему организму. Такие белки обеспечивают транспортную функцию. Они легко связываются с субстратом, когда его концентрация высока, и легко высвобождают его при низкой концентрации. К транспортным белкам относится гемоглобин. В легких он связывает кислород и высвобождает углекислый газ, а в тканях наоборот.

Ряд белков, входящих в состав мембран клеток, обеспечивают транспорт малых молекул через мембрану. Такой транспорт может быть как пассивным (белки-каналы), так и активным (белки-переносчики).

Регуляторная и сигнальная функции белков разнообразны. Многие внутриклеточные процессы (клеточный цикл, транскрипция и трансляция, активация или подавление активности других белков и т. д.) регулируются белками.

Многие гормоны — это белки, переносимые кровью. Когда гормон связывается с определенным рецептором, то клетка получает сигнал, в результате чего в ней запускается ответная реакция. Гормоны регулируют концентрации веществ, процесс роста, период размножения и др.

Клетки взаимодействуют между собой посредством сигнальных белков, которые передаются через межклеточное вещество. Например, такие сигналы могут стимулировать или подавлять рост клеток. Таким образом обеспечивается согласованность работы клеток той или иной системы органов.

Выделяют рецепторную функцию белков. Белки-рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и в мембранах. Когда на рецептор действует химическое вещество или физический стимул (свет, давление и др), то он изменяется. Это изменение молекулы передается в другие части клетки, посредством катализа определенной реакции, прохождения ионов или связывания молекул-посредников.

Защитная функция белков также весьма разнообразна. Коллаген и кератин обеспечивают не только структурную функцию, но и физическую защиту организма. Также физически организм защищают фибриногены и тромбины, свертывающие кровь в местах ранения (контакта с воздухом).

Белки обеспечивают химическую защиту, связывая и расщепляя чужеродные токсины или вырабатывая свои (для защиты от других организмов).

Защитными белками являются антитела, которые обезвреживают микроорганизмы и чужеродные белки. Так белки обеспечивают иммунную защита.

Если в организме возникает дефицит углеводов и жиров, то белки, распадаясь до конечных продуктов, могут выполнять энергетическую функцию.

Белки могут запасаться как источник энергии и источник аминокислот (например, в яйцеклетках). Это запасающая функция белков.

Денатурация белка

Денатурация белка — это изменение белковой молекулы под действием тех или иных факторов. Изменение белковой молекулы заключается в утрате ей четвертичной (если она есть) и третичной структур, иногда вторичной и очень редко первичной.

Факторами, приводящими к денатурации, являются повышение температуры, изменение кислотности среды, действие растворителей, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и др.

Утрата белком его третичной структуры приводит к потере им своих свойств, и он уже не может выполнять свои функции.

Примерами денатурации белков могут служить варка яиц, дезинфекция спиртовым раствором, что приводит к разрушению бактериальных белков.

Иногда после прекращения воздействия фактора денатурация может быть обратимой. В таком случае говорят о ренатурации белка. Так как третичную структуру белка определяет его первичная структура, то, если не нарушена последовательность аминокислот, белок снова может восстановить свою функциональную (третичную) структуру.