Строение и функции белков в живых организмах. Денатурация белка

Белков содержится 10–18% от общей массы клетки (50–80% от сухой массы). Молекулярная масса белков колеблется от десятков тысяч до многих миллионов единиц. Белки — это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Структуры молекул белков

Белки — это органические вещества, состоящие из аминокислот. В состав белков входит в подавляющих случаях всего 20 аминокислот. Но поскольку белки — это высокомолекулярные соединения, то количество аминокислот в одном белке может быть огромным (сотни и тысячи). Из-за разного количества аминокислот в белке и их различных комбинаций существует огромное множество различных белков.

Формулу аминокислоты можно записать так: NH₂–CHR–COOH. Здесь R — это радикал, которым аминокислоты отличаются между собой. NH₂- называется аминогруппой, а COOH- называется карбоксильной группой. Например, формула аминокислоты глицин такая: NH₂–CH₂–COOH. В ней радикалом выступает всего лишь атом водорода. У аминокислоты аланин радикалом является группа CH₃-. Формулу аланина можно записать так: NH₂–CH(CH₃)–COOH. Многие аминокислоты имеют более сложный радикал.

Карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа — основными. Таким образом аминокислоты являются амфотерными соединениями, обладающими одновременно свойствами и кислот, и оснований. Это явление обуславливает возможность соединения кислот в длинные цепочки.

В белке аминокислоты соединяются между собой пептидной связью, которая является прочной ковалентной связью. При этом взаимодействуют между собой аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой. Можно сказать, от первой отщепляется водород, а от второй группа -OH. Из этих атомов образуется молекула воды. А сама пептидная связь представляет собой связь между атом углерода одной аминокислоты и атомом азота другой (-CO-NH-). При этом углерод связан двойной связью с кислородом и одинарной с другим углеродом. Азот связан с водородом и другим углеродом.

Соединения, состоящие из двух аминокислотных остатков, называются дипептидами, из трех — трипептидами, из многих — полипептидами.

Последовательность аминокислот в белке определяется через ДНК. Разные гены отвечают за синтез разных белков. После считывания генетического кода происходит синтез белков на рибосомах из аминокислот.

Последовательность аминокислот в белке называется его первичной структурой. От нее зависят последующие уровни пространственной организации белков.

Затем под действием водородных связей формируется вторичная структура белка, обычно представляющая собой спираль. Водородные связи слабее ковалентных, но, многократно повторенные, создают довольно прочное соединение. Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков (коллаген, фибриноген, миозин, актин и др.).

Далее белок приобретает свою третичную структуру. Он сворачивается в пространстве определенным характерным для него образом. Это сворачивание происходит за счет образования в молекуле белка между его различными частями ковалентных, ионных или водородных связей. Также для образования третичной структуры важную роль играют гидрофобные взаимодействия. При этом неполярные части молекулы (гидрофобные) оказываются как бы внутри нее, а полярные (гидрофильные) — снаружи. Третичная структура сшивается, как правило, еще более слабыми дисульфидными (-S-S-) связями. Ее имеет большинство белков (альбумины, глобулины и др.).

Некоторые молекулы белков образуют комплексы. Таким образом возникает четвертичная структура белка. Она стабилизируется за счет все тех же ковалентных, ионных и водородных связей. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Его молекула состоит из четырех различных глобул и геминовой группы, содержащей ион железа.

Помимо простых белков (альбумины, глобулины, гистоны), имеются и сложные, представляющие собой соединения белков с углеводами (гликопротеиды), жирами (липопротеиды) и нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды).

Функции белков в организме

Белки в живых организмах выполняют множество важных функций. Поэтому существует множество различных белков.

Ферментативная функция белков заключается в том, что они служат катализаторами различных химических реакций, протекающих в организме. Ферментативную функцию по-другому называют каталитической. При катализе происходит ускорение химических реакций, причем это ускорение может быть даже в миллионы раз.

Белков-ферментов тысячи, каждый из них обслуживает свою химическую реакции или группу схожих реакций. По типу обслуживаемых реакций ферменты делят на классы. Например, оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, гидролазы обеспечивают гидролиз химических связей и т. д. Реакцию катализирует не вся молекула фермента, а только ее так называемый активный центр. Он включает часть молекулы, которая связывает субстрат (молекулу, которая подвергается превращению), и несколько аминокислот (часто не вместе расположенных), которые обеспечивают саму реакцию.

Белки выполняют структурную функцию. Они входят в состав клеточных мембран и органоидов, межклеточного вещества (белки коллаген и эластин), волос, ногтей и т. п. (кератин).

Двигательная функция белков заключается в сокращении мышц (актин и миозин), обеспечении движения клеток, их ресничек и жгутиков. Сокращение происходит за счет использования энергии АТФ.

Существуют белки, которые обеспечивают перенос различных веществ как внутри клетки, так и по всему организму. Такие белки обеспечивают транспортную функцию. Они легко связываются с субстратом, когда его концентрация высока, и легко высвобождают его при низкой концентрации. К транспортным белкам относится гемоглобин. В легких он связывает кислород и высвобождает углекислый газ, а в тканях наоборот.

Ряд белков, входящих в состав мембран клеток, обеспечивают транспорт малых молекул через мембрану. Такой транспорт может быть как пассивным (белки-каналы), так и активным (белки-переносчики).

Регуляторная и сигнальная функции белков разнообразны. Многие внутриклеточные процессы (клеточный цикл, транскрипция и трансляция, активация или подавление активности других белков и т. д.) регулируются белками. Молекулы белков способны изменять свою структуру под влиянием многих физических и химических факторов, вследствие чего клетка или организм воспринимают эти изменения.

Многие гормоны — это белки, переносимые кровью. Когда гормон связывается с определенным рецептором, то клетка получает сигнал, в результате чего в ней запускается ответная реакция. Гормоны регулируют концентрации веществ, процесс роста, период размножения и др.

Клетки взаимодействуют между собой посредством сигнальных белков, которые передаются через межклеточное вещество. Например, такие сигналы могут стимулировать или подавлять рост клеток. Таким образом обеспечивается согласованность работы клеток той или иной системы органов.

Выделяют рецепторную функцию белков. Белки-рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и в мембранах. Когда на рецептор действует химическое вещество или физический стимул (свет, давление и др), то он изменяется. Это изменение молекулы передается в другие части клетки, посредством катализа определенной реакции, прохождения ионов или связывания молекул-посредников.

Защитная функция белков также весьма разнообразна. Коллаген и кератин обеспечивают не только структурную функцию, но и физическую защиту организма. Также физически организм защищают фибриногены и тромбины, свертывающие кровь в местах ранения (контакта с воздухом).

Белки обеспечивают химическую защиту, связывая и расщепляя чужеродные токсины или вырабатывая свои (для защиты от других организмов).

Защитными белками являются вырабатываемые лейкоцитами антитела, которые обезвреживают микроорганизмы и чужеродные белки. Так белки обеспечивают иммунную защита.

Если в организме возникает дефицит углеводов и жиров, то белки, распадаясь до конечных продуктов, могут выполнять энергетическую функцию. При полном ферментативном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Белки могут запасаться как источник энергии и источник аминокислот (например, в яйцеклетках). Это запасающая функция белков.

Денатурация белка

Денатурация белка — это изменение белковой молекулы под действием тех или иных факторов. Изменение белковой молекулы заключается в утрате ей четвертичной (если она есть) и третичной структур, иногда вторичной и очень редко первичной.

Факторами, приводящими к денатурации, являются повышение температуры, изменение кислотности среды, действие растворителей, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и др.

Утрата белком его третичной структуры приводит к потере им своих свойств, и он уже не может выполнять свои функции.

Примерами денатурации белков могут служить варка яиц, дезинфекция спиртовым раствором, что приводит к разрушению бактериальных белков.

Иногда после прекращения воздействия фактора денатурация может быть обратимой. В таком случае говорят о ренатурации белка. Так как третичную структуру белка определяет его первичная структура, то, если не нарушена последовательность аминокислот, белок снова может восстановить свою функциональную (третичную) структуру. Это свойство белковых молекул широко используется в медицине для приготовления вакцин и сывороток и в пищевой промышленности для получения пищевых концентратов.